1. 생의학(生醫學)적 의의
단백질은 세포의 구조 및 기능에 있어서 중추적 역할을 담당하고 있다. 혈중의 단백질을 분석하여 질병여부를 판단하기도 한다. 예를 들면 혈장내의 알부민과 글로불린의 비를 측정하여 간질환 여부를 진단하는 데에 참고로 사용하고 있다. 또한 뇨중의 단백질을 측정하여 질병을 진단하기도 한다(원칙적으로 오줌에는 거의 단백질이 없어야 한다).
2. 단백질의 1,2,3,4차구조
어느날 갑자기 강의실에 텔레비전 기자가 들이닥쳐서 마이크를 들이대고 ‘단백질의 1차구조를 말해보시오’한다면 그냥 얼굴만 벌개질 사람이 많을 것이다. 이 글을 쓰는 사람도 그런 사람중의 하나일 것이다. 아무래도 정의 내리기라는 것은 외우기 거추장스런 일이다. 그런 의미에서 여러분이 거의 읽지도 않고 넘겼을 大學生物學을 펴보자. 여기에는 이렇게 나온다. 단백질의 1차구조란 ‘아미노산의 서열과 이황화물다리(disulfide bond)를 합쳐서’ 일컫는 것이다.
내친김에 다 한번 찾아보자. 2차구조란 나선 또는 병풍형으로 1차구조가 접혀지고, 꼬인 모양을 의미한다. 3차구조란 단백질을 구성하는 펩타이드(peptide) 사슬들이 심하게 구부러져서 조밀한 3차원 구조를 이룬 것을 의미하며, 4차구조란 서로 다른 펩타이드(peptide) 사슬이나 단백질 분자들이 접합하고 있으면서 각각의 구성 단위가 명확히 구분지어 질 때 이를 특별히 구분하여 단백질의 4차구조라고 부르는 것이다.
이것으로 단백질의 3차원적 구조에 대한 개념은 잡혔을 것으로 믿는다. [이황화물다리는 cysteine 사이의 결합이다. 여러분이 외우도록 되어 있는 20개의 아미노산 중에 황을 포함하고 있는 것은 cysteine과 methionine의 두가지가 있다. methionine의 구조식을 보면 알겠지만 methionine의 황이 이황화물다리를 만들 수는 없다. 만약 굳이 만든다면 메틸기(-CH3)를 떼어내는 과격한(?) 반응이 요구되는데 아직까지 정상적인 펩타이드(peptide)에서 methionine이 변질하면서 이황화물다리를 만들었다는 얘기는 들어본 적이 없다.]
3. 단백질은 여러 가지 특성에 따라 다르게 분류할 수 있다.
갑을병정이 있는데 갑,을은 여자고, 병,정은 남자다. 그런데, 갑,병은 이씨인데, 을,정은 김씨라고 한다. 단백질도 마찬가지로 그 특성을 여러 가지 측면에서 다르게 보아서 다양하게 분류한다. 가장 흔하게 쓰이는 방법은 전체적인 모양에 의한 분류다. 구상(globular), 섬유상(fibrous) 단백질의 두가지로 크게 나눌 수 있다.
이는 길이 대 너비의 비에 의해 결정된다(당연한 얘기지만). 그외의 분류로는 용해도에 따른 분류, 기능에 따른 분류, 물리적 성질에 의한 분류, 3차원적 구조에 의한 분류(앞서 이미 기술한 1,2,3,4차 구조) 등이 있다. 이 중 용해도에 따른 분류는 알부민, 글로불린, 히스톤 등으로 단백질을 구분하는 기준이고, 물리적 성질에 의한 분류는 지방질을 배울 때 질리도록 나오는 VLDL, LDL, HDL, VHDL 등의 lipoprotein을 구분하는 기준이다.
4. 단백질의 변성(denaturation)
단백질의 변성이란 가열하거나 화학물질과 반응시키거나 어떤 물리적 충격을 가하여 단백질의 고차구조가 풀어지는 것을 의미하며 펩타이드(peptide) 중의 아미노산 배열까지 파괴되는 것을 뜻하지는 않는다. 이제는 너무 많이 들어서 식상할 단백질의 변성의 대표적인 예는 머리를 파마했을 때 머리카락에 나타나는 변화이다. 머리카락도 단백질이다. 머리카락에도 cysteine이 존재하고, 이황화물결합도 매우 많이 존재한다.
여기에 약품처리를 해서 이황화물결합을 모두 풀어 놓은 뒤 머리카락을 구부러트리고 그 상태에서 다시 이황화물결합이 생성되도록 하면 전체적으로 보아 머리카락은 구불구불해질 것이다. 반대의 경우도 성립한다. 곱슬머리가 스트레이트 머리를 동경하여 스트레이트 파마를 하고 있지 않은가? 다른 예를 든다면 계란의 흰자위를 가열하거나 식초에 넣었을 때 하얗게 변하는 것도 일종의 변성이다. 복잡한 단백질은 병에 넣고 심하게 흔드는 것만으로도 변성된다고 한다.
이러한 단백질의 변성은 가역적일 수도 있고, 비가역적일 수도 있다. 가역적인 경우는 변성이 그리 심하지 않아서 오래두면 평형이 다시 원래의 상태로 이동하여 원래의 구조를 되찾을 수 있는 경우로서 이러한 현상을 탈변성 또는 원형재현(renaturation)이라고 한다. 그러나 변성이 너무 심할 경우에는 이러한 탈변성이 일어나지 못한다.
5. 섬유상 단백질(fibrous protein)
전체적인 모양에 의해 단백질을 분류할 때는 단백질을 크게 섬유상 단백질과 구상 단백질로 나눈다. 섬유상 단백질이란 폴리펩타이드(peptide) 사슬이 긴 섬유상 또는 평면상으로 배열된 단백질을 일컫는다. 섬유상 단백질은 척추동물에서 전체 단백질의 1/3 이상을 차지한다. 손톱, 머리카락, 피부 등을 구성하는 것은 모두 섬유상 단백질이다.
조직학에서 자주 나오는 콜라겐도 섬유상 단백질이다. 대부분의 생화학 교과서에서는 섬유상 단백질의 구조에 대한 설명을 할 때, 케라틴을 예로 든다. 모발의 주성분인 α 케라틴, 명주나 거미줄의 주성분인 β 케라틴을 들어 그 구조적 차이를 설명한다. α 케라틴에는 α 헬릭스(helix) 구조가 존재하고, β 케라틴에는 β conformation에 의한 병풍구조가 존재한다.
같은 케라틴이지만 이른바 이성질체인 셈인데(엄밀히 따지면 이런 고분자에서는 이성질체라는 말을 쓰기가 좀 힘들지만) 이러한 성질의 차이는 conformation의 차이에서 온 것이다. conformation이 무엇인지 자세히 알고 싶으면 여러분의 먼지 낀 유기화학 책이나 레닌져 생화학을 찾아보기 바란다.
6. 구상 단백질(glubular protein)
구상 단백질은 폴리펩타이드(peptide) 사슬이 빈틈없이 구상으로 접혀져 있다. 효소, 헤모글로빈 등 구상 단백질은 생체내에서 매우 활발한 활동을 하고 있다. 효소는 따로 자세히 공부하였고, 헤모글로빈이나 미오글로빈의 구성단위인 헴(heme)의 생합성 및 대사에 대해서는 추후 논해볼예정이다.
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