반응형 생화학실험 | Elastase 저해 활성 평가 TIP 펩타이드는 단백질 성분으로, 길고 짧은 아미노산으로 구성되어 있다. 단백질층을 쌓아주는 역할을 한다. 대부분의 펩타이드는 수분 결합(수분을 끌어들이는) 기능을 한다. 그리고 이론적으로는 피부 손상을 복구하라고 명령하는 세포 대화 성분이다. 이러한 이유로 주름개선효과를 내고 싶다면 펩타이드의 분열을 저해해야 한다. 펩타이드의 분열을 저해하는 방법 중 하나는 펩타이드 결합의 분열하는 과정에서 촉매역할을 하는 효소인 Elastase를 저해하는 것이다. 실험을 통해 분광광도계를 이용한 Elastase 활성 저해를 측정한다. 엘라스틴(Elastin) 엘라스틴은 콜라겐과 함께 결합조직에 존재하고 고무탄력성과 같은 신축성이 있는 단백질이며 조직의 유연성, 신축성에 관여하고 있다. 따라서 신축이 항상 반복되는 .. Biology/생화학 2021. 7. 21. 분자생물학개론 | Edman degradation TIP 1. Edman Sequencing의 개요 2. 왜 Edman Sequencing 이 분석과정에 필요한가? 3. Edman degradation 실험 과정 4. Edman Protein Sequencing의 분석에서의 장점 5. Edman Protein Sequencing 의 분석에서의 단점 6. Edman Sequencing에 단백질 분자량에 따른 필요한 단백질 양 7. N-terminal Blocking에 영향을 주는 아미노산 8. PVDF membrane blotting시 - MeOH의 적정 농도 9. Sequencing 분석 결과가 나오지 않을 때, 고려해야할 몇가지 사항 펩타이드나 단백질의 N-말단 아미노산을 결정하는 방법으로 N-말단을 페닐 아이소사이아네이트(C6H5N=C=S)로서 처리.. Biology/분자생물학 2020. 10. 21. 일반화학실험 | MALDI-TOF 펩타이드 질량 분석 TIP 본 실험에서는 주어진 단백질을 트립신으로 가수분해하고 얻어진 펩타이드들의 질량을 측정하여 단백질 lysozyme, bovine serum albumin(BSA), ovalbumin 3가지 중에서 어느 것인지 알아내는 실험을 통하여 펩타이드 질량으로부터 단백질을 동정하는 방법, 그리고 단백질이나 펩타이드 분자량 측정에 사용되는 MALDI-TOF MS 방법의 원리와 기기 사용법을 배운다. 프로테오믹스 우리가 생명을 유지하고 대물림을 하기 위해 꼭 해야 하는 일을 몇 가지만 든다고 하면 먹은 음식의 소화, 산소의 운송, ATP의 생산, DNA의 복제, 근육세포의 생산, 세포막을 통한 물질의 이동, 활성산소의 분해 등 우선 순위를 가리기 힘든 중요한 일이 한 두 가지가 아니다. 그 중 많은 부분이 체온에.. Chemistry/일반화학 2020. 10. 13. 화장품 화학 | 탈모제 탈모제 탈모제의 목적은 모발을 화학적으로 제거하는데 있다. 피부는 모발을 공격하는 화학약품에 대하여 모발과 똑같이 민감하기 때문에 이러한 약품을 사용할 때는 주의를 해야 한다. 그러나 아무리 주위를 하더라도 약간의 피부손상은 피할 수 없는 게 사실이다. 탈모제는 탈취제와 혼용하면 안 되는데, 이는 탈모제가 땀구멍으로 들어간 후 탈취제가 땀구멍을 막아버리면 피하에서 썩어 곪기 때문이다. 탈모제로 사용되는 화학약품은 칼슘 티오글리콜레이트[Ca(HSCH2COO)2], 황화소다, 칼슘등이 있는데 이중 칼슘 티오글리콜레이트는 파마를 할 때에도 사용되며 단백질 사슬의 유황-유황 고리를 끊는 역할을 한다. 이러한 약품들은 크림에 섞어서 상품화되고 있다. 황화소다의 묽은 용액은 강염기로서 pH 13이다. 이 염기 용액.. Chemistry/생활 속 화학 2020. 5. 6. 생화학개론 | 아미노산과 단백질 화학 TIP 1 아미노산(amino acid) 2 Peptide 3 단백질 단백질은 50개 이상의 L-α-아미노산이 peptide 결합으로 연결된 polypeptide로 생물체의 주요 구성성분이며 생명현상을 나타내는데 가장 중요한 물질이다. 이 polypeptide는 β-구조나 α-나선구조로 섬유상단백질이나 구상단백질을 구성하고 있으며 보조인자(prosthetic group)를 함유하는 것과 함유하지 않는 것이 있다. 단백질은 생체 내에서 여러 가지 화학반응을 촉매하는 효소단백질, hemoglobin, 혈장단백질, myoglobin 및 β1-1-lipoprotein과 같이 운반에 관여하는 단백질, 밀의 gliadin, 달걀의 ovalbumin, 우유의 casein, 철을 저장하는 ferritin 등의 영양과 .. Biology/생화학 2020. 4. 21. 의약품 화학 | 진통제 - 1부 뇌나 신경계에 영향을 미치는 약물은 일반적으로 신경전달물질의 생성을 억제하거나 또는 신경전달물질이 점유하고 있는 수용체 부위를 차단하여 그 효능을 나타낸다. 진통제는 통증을 없애는 약이며 마약성 진통제와 비마약성 진통제가 있다. 아편제는 마약작용을 갖는 진통제로서 진정효과가 있으며 심한 경우 의식을 잃게 만든다. 아편제 양귀비의 미숙성 씨로부터 채취한 아편 중에는 알칼로이드 계통의 화합물이 적어도 20가지 정도 함유되어 있다. 중요한 몇 가지 아편제를 [그림 6]에 나타내었다. 생아편의 약 10%는 모르핀(morphine)이며 이 물질이 아편효과를 나타내는 주성분이다. 모르핀 유도체 중 관심의 대상이 되는 것은 다음과 같은 알칼로이드 화합물이다. 즉 하나는 모르핀의 메틸 에스테르인 코데인으로 이는 아편에.. Chemistry/생활 속 화학 2020. 4. 10. 생화학실험 | Peptide Mass Fingerprinting Ⅱ - MALDI-TOF TIP MALDI-TOF의 원리와 사용법을 익히고 이해하고, peptide sample을 분석해본다. Mass spectrometry 질량분석기는 질량과 전하의 비율을 측정함으로써 분자의 질량을 측정한다. 질량분석기에 의한 분자량 측정은 분자이온의 생산, 분리, 그리고 탐지에 기본을 둔다. 질량분석기를 이용한 측정은 이온화된 분석물질의 가스상태에서 수행된다. 질량분석기는 ion source, mass analyzer, detector로 구성된다. Ion source에서는 sample을 이온화시키는데, ESI(Electrospraty ionization)와 MALDI가 일반적으로 사용된다. ESI는 용액으로부터 분석물질을 이온화시키고 용액을 바탕으로 하는 분리도구에 쉽게 연결된다. MALDI-TOF는 la.. Biology/생화학 2020. 2. 6. 단백질의 생화학 | 펩타이드(Peptide) TIP 1. 펩타이드(peptide)의 생의학(生醫學)적 의의 2. 펩타이드(peptide)의 구조 3. 펩타이드(peptide) 혼합물의 분리 1. 펩타이드(peptide)의 생의학(生醫學)적 의의 펩타이드(peptide)(peptide)란 쉽게 말해 아미노산끼리 결합하여 생성된 물질을 가리킨다. 레닌져에서는 펩타이드(peptide)를 ‘아미노산의 사슬’이라고 정의하고 있다. 펩타이드(peptide)를 이루는 아미노산 사이의 결합을 펩타이드(peptide) 결합(peptide bond)이라 칭하며 펩타이드(peptide) 결합은 일종의 아미드 결합(amide bond)이다. 아미드 결합이란 아민(NRH2) 또는 암모니아(NH3)와 카르복시기(-COOH)간의 반응의 산물로 생겨난 결합으로서 여러분 주위에.. Biology/생화학 2020. 1. 5. 분자생물학개론 | HPLC of peptides and proteins TIP 1. Basic Theory and Methodology 2. Liqiud Chromatogaphy의 종류 3. High Performance Liquid Chromatography 4. Retention and Bandwidth Relationships 5. Diagram of the retention parameters that describe a chromatographic separation 6. Capacity factor, k' 7. Equilibrium Distribution Coefficient 8. Selectivity Factors(Seperation factor, α) 9. Column Efficiency (N=Theoretical Plate Number) 10. Resolut.. Biology/분자생물학 2019. 12. 8. 생화학개론 | 아미노산의 대사 TIP 1. 단백질의 소화 2. 세포내 단백질 분해 3. 아미노산의 분해와 생합성 4. 아미노산 산화와 Urea 생산 5. 아미노산 대사의 다른 생성물들 6. 질소평형 7. 각종 아미노산의 대사와 선천적 대사이상 8. 특수 아미노산의 대사 단백질은 아미노산이 peptide 결합으로 연결된 polypeptide이므로 위와 소장에서 가수분해되어 아미노산으로 된 다음 체내에 흡수된다. 흡수된 아미노산은 purine이나 pyrimidine 등의 핵산염기나 heme 그리고 조직단백질 합성에 이용된다. 간에서 아미노산의 아미노기는 아미노기 전이반응으로 α-케토산에 전이되어 새로운 아미노산을 만들거나 요소로 되어 배설된다. 아미노산의 카르복시기는 탈탄산반응으로 이산화탄소로 제거되고 나머지 아민화합물은 polyamin.. Biology/생화학 2019. 12. 7. 식품 화학 | 단백질 단백질의 필요량 인체내의 단백질로부터 확인된 22가지 아미노산중 8개가 필수 아미노산이며 이것들은 인체내에서 합성할 수 없고 음식물을 섭취하여 얻을 수 있다. 단백질 소요량은 환경과 나이 등에 따라 차이가 있다. 추운 환경에서는 다량의 단백질이 요구되나, 더운 지방에서는 단백질의 과도한 섭취가 신장에 부담이 되므로 좋지 못하다. 또 발육기 어린이에게는 어른보다 세배의 단백질이 필요하다고 한다. 임신, 수유기의 여성에게도 많은 단백질이 필요하지만 신장 기능이 약한 노인들에게는 단백질의 과량 섭취는 이롭지 못하다. 즉 신장 기능이 약한 사람이 단백질을 과하게 섭취할 경우에는 요소 과다증으로 인해 신경 장애, 위장 장애 등을 일으키게 되는데, 심할 경우 치명적일 수도 있다. 단백질은 식사로 얻을 수 있는 질소.. Chemistry/생활 속 화학 2019. 11. 18. 일반생물학실험 | 단백질의 검정 - 단백질의 변성과 Ninhydrin 반응 TIP 생명체의 중요한 고분자물질인 단백질의 구성과 기능을 이해하고 발색반응에 의한 단백질의 검정법에 대해 알아본다. 닌히드린 반응을 통해 단백질 검정하는 법을 알 수 있다. 단백질은 20종류의 서로 다른 아미노산이 펩티드 결합을 통하여 폴리펩티드를 형성하고, 이 폴리펩티드들이 모여 특정한 구조를 이뤄 비로소 생성되는 물질이다. 이러한 단백질들이 외부 환경의 변화로 인하여 기존의 기능을 하지 못하고 변성되는 것이 큰 문제가 되었는데, 생체내의 단백질은 여러 곳에서 사용되기 때문에, 자칫 잘못하면 사람이 살아가는데 큰 문제를 일으킬 수가 있었다. 또한 이런 단백질들이 들어있는 물질들이 변성되는 것을 막기 위하여 물질 내의 단백질의 유무를 밝힐 수 있는 실험이 필요했다. 그래서 단백질이 pH나 열에 의해 변.. Biology/일반 | 세포 생물학 2019. 10. 10. 이전 1 다음 반응형
