생체 성분의 화학 | 아미노산과 단백질

아미노산(amino acid)은 지금까지 약 80여종이 발견되었고 이 중에서 20여종만이 식품영양학상으로 중요시 되고 있다(표 1 참조). 단백질(protein)은 그리이스어의 “proteios”(제일)라는 어원에서 나온 것으로 다수의 아미노산이 중합되어 이루어진 고분자화합물이다. 단백질은 1938년 G. J. Mulder에 의하여 생물체의 구성성분임으로 밝혀졌다. 단백질이 없다면 지구상에 생명체가 존재하지 못할 것이고 이것을 통해서 생명 현상이 이루어진다고 하였다. 또 생물에서 가장 중요한 것은 단백질이라고 하였다. 단백질의 함량은 일반적으로 단백질에 함유된 질소의 양에 6.25(질소계수)를 곱한 값으로 나타낸다.

 

 

 

아미노산의 종류

아미노산은 분자내에 amino기(-NH₂)와 carboxyl기(-COOH)를 가지는 화합물로서 amino기가 결합된 탄소의 위치에 따라 α, β, γ, δ, ε 등의 아미노산들이 존재한다. 예를 들면 carboxyl기가 결합되어 있는 탄소원자(α-carbon)에 amino기가 결합한 아미노산을 α-아미노산, 다음의 탄소(β-carbon)에 amino기가 결합된 것을 β-아미노산이라고 한다.

 

 

위의 구조식에서 R은 수소원자 또는 알킬기를 나타내며 side chain(곁사슬)이라고 한다. 생체 내에서 유리 상태로 존재하는 아미노산은 비교적 적고 대부분 단백질의 성분으로 존재한다. 즉 아미노산은 근육, 손톱, 발톱, 털, 뼈 등의 구성성분으로서 생물체를 형성하거나 효소 또는 hormone 등 생리활성물질을 형성한다.

 

 

필수 아미노산(Essential amino acid)

체내에서 생합성하지 못하거나 합성되어도 필요량을 충족시키지 못하는 아미노산을 필수 아미노산이라고 한다. 이와 같은 아미노산은 음식물을 통해서 섭취할 수밖에 없다. 필수 아미노산은 동물의 종류에 따라 다르며 사람의 경우 8가지인데, 특히 유아에게는 여기에 histidine이 추가되어 9가지가 필요하다. 그리고 개의 경우는 arginine이 더 추가되어 10가지나 된다(표 2 참조).

 

 

 

단백질의 분류

① 단순 단백질(Simple protein)

단순 단백질은 아미노산만으로 구성된 단백질로 [표 3]과 같이 물, 묽은 소금의 수용액, 묽은 산, 묽은 알칼리, ethanol 등의 용해성에 따라서 7가지로 분류한다.

 

 

② 복합 단백질(Conjugated protein)

복합 단백질은 단순 단백질 이외에 다른 성분이 섞여 있는 단백질로 [표 4]와 같다.

 

 

 

단백질의 고차 구조

단백질의 일차구조(primary structure)는 단백질 분자의 아미노산 결합순서를 말한다. 하지만 단백질 구조에는 일차구조 이외에도 여러 가지 구조가 있다. 단백질의 많은 성질들은 전체적인 분자배향에 기인한다. 단백질 분자가 자신의 골격을 배열하여 나사선과 같은 형태를 이룬 것을 이차구조(secondary structure)라고 부른다.

 

그리고 골격 스스로가 접혀져서 하나의 구(globe)를 형성하는 것과 같은 상호작용을 삼차구조(tertiary structure)라고 부른다. 또 헤모글로빈에 있는 글로빈 사이에서와 같이 하위 단백질 단위체들간의 상호작용을 사차구조(quaternary structure)라고 한다. 이차, 삼차 및 사차구조를 총괄적으로 단백질의 고차구조(higher structure)라고 말한다.

 

이차구조가 잘 연구된 단백질의 하나는 솜털과 깃털에서 발견되는 케라틴(keratin)이다. 콜라겐(collagen)은 연골, 힘줄, 연대 및 피부를 형성하는 거칠고 강한 단백질이다. 콜라겐의 강인성은 “초나사선들”의 고차구조로부터 나온다.

 

또 사차구조의 헤모글로빈은 혈류 속에서 산소 운반을 담당하는 적혈구의 일부분인데 입자상 단백질의 좋은 예이다. 약 65,000의 “분자량”을 갖는 한 개의 헤모글로빈은 글로빈이라고 하는 네 개 단백질 분자를 포함한다. 각 글로빈은 헤모글로빈 단위체를 유지할 수 있도록 다른 세 개 글로빈들에 꼭 들어맞는다. 그리고 O₂ 분자를 갖는 헴 단위체를 고정시킬 수 있는 합당한 크기와 모양의 분자로 접혀진다(그림 4 참조).

 

 

일산화탄소 중독(carbon monoxide poisoning)은 헤모글로빈에 있는 O₂ 분자의 자리를 CO가 차지한 결과이다. 이 CO 분자는 철에 단단히 붙어 있어서 산소 분자와 같이 쉽게 방출되지 않는다.

 

 

단백질의 변성

단백질의 변성(denaturation)은 수소 결합과 분자를 붙잡고 있는 또 다른 힘들의 파괴로 인한 고차구조의 성질을 상실한 것이다. 변성의 결과는 단백질의 많은 생물학적 성질을 상실시킨다. 단백질의 변성을 일으킬 수 있는 요인들 중의 하나는 온도 변화이다. 계란흰자위의 요리는 비가역적 변성의 한 예이다. 계란흰자위는 알부민을 함유한 무색 액체이며 가용성 입자상 단백질이다. 계란흰자질의 가열은 알부민으로 하여금 접힌 구조를 펼쳐지게 하여 흰 고체로 침전시킨다.

 

pH 변화도 역시 변성을 일으킬 수 있다. 우유가 시어져서 생긴 락트산으로 인한 pH 변화는 응유(curdling), 즉 가용성 단백질의 침전을 일으킨다. 변성을 일으킬 수 있는 다른 요인들로는 방사선, 산화 및 환원제 그리고 용매 등이 있다.

 

피부와 위장 계통의 내면 등 몇 가지 단백질들은 변성되기 어렵지만, 그러나 많은 단백질들은 변성되기 쉽다. 단백질의 변성은 작은 pH 변화와 같이 온화한 조건에 있을 때에는 가역적일 수 있다. 가역적일 경우는 변성된 단백질을 자연 환경에 옮겨 놓을 때 원형 재현(renaturation)이라고 하는 과정을 통해서 본래의 고차구조로 되돌아간다. 불행하게도 원형 재현은 매우 느리게 일어나거나 전혀 일어나지 않을 수도 있다. 단백질 연구에 있어서 중요한 문제 중의 하나는 어떻게 고차구조의 파괴 없이 단백질을 연구하느냐 하는 것이다.

 

 

단백질 및 아미노산의 대사

단백질은 20여 종의 아미노산으로 구성되어 있는데, 동물의 음식물로 섭취되는 단백질은 먼저 소화 흡수되어 생명을 유지하는 생명활동에 중요한 역할을 하고 있다. 생명활동은 끊임없는 물질대사와 에너지 대사에 의하여 지속되고 있다. 이들 대사계에 있어서의 여러 화학반응은 단백질로 구성되는 효소의 촉매작용에 의해서 진행되고 있다. 또한 효소작용이 없는 단백질이라도 특정한 생리적 의의를 가지고 있는데, 예를 들면 근육 중의 myoglobin은 산소를 저장하며 혈액의 hemoglobin은 조직에 산소를 운반하는 역할을 하고 있다. 또한 hormone의 작용을 가진 단백질, 근육의 수축에 관여하는 단백질 등도 알려져 있다.

 

단백질은 탄수화물이나 지질처럼 분해되어 에너지를 발생할 뿐 아니라 생체 구성성분의 합성에 쓰이는 중요한 물질이다. 단백질은 항상 몸 안에서 합성분해를 하는 동적 평형상태를 유지한다. 단백질의 분해로 생긴 아미노산은 필요에 따라서 단백질의 합성에도 이용된다. 또한 이들 아미노산은 일단 질소(아미노산) pool에 저장되었다가 조직단백질에 이용되거나 더 분해되어 요질소로서 배설된다.

 

 

 

 

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